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Thermosensibilité des propriétés fonctionnelles du complexe cytochrome c oxidase-cytochrome c et coévalution des génomes mitochondrial et nucléaire

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Auclair, Benoît (2005). Thermosensibilité des propriétés fonctionnelles du complexe cytochrome c oxidase-cytochrome c et coévalution des génomes mitochondrial et nucléaire. Mémoire. Rimouski, Québec, Université du Québec à Rimouski, Département de biologie, chimie et géographie, 68 p.

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Résumé

L'ADN mitochondrial a été largement utilisé lors d'études d'évolution et de phylogénie.
L'héritabilité maternelle des mitochondries et leur taux d'évolution élevé en font des outils
de choix pour les études génétiques. Par contre, celles-ci sont limitées dans leurs
conclusions et ne peuvent quantifier l' impact fonctionnel des mutations détectées. Des
études antérieures ont montré qu ' un nombre peu élevé de changements de nucléotides et
donc d'acides aminés pouvaient entraîner des variations significatives des propriétés
fonctionnelles de certaines protéines et enzymes. Ainsi il est difficile d'identifier les
substitutions spécifiques d'un gène qui peuvent être significative physiologiquement.
Le métabolisme mitochondrial est hautement influencé par la température, principalement
via le métabolisme de la chaîne respiratoire des mitochondries. Cette chaîne fournit
l'énergie et les gradients chimiques permettant le maintien des processus cellulaires. Il est
reconnu que les espèces de zones froides présentent généralement des capacités
catalytiques supérieures à celles des zones chaudes lorsque mesurées à la même
température. Il semble donc probable que des espèces vivant dans des environnements
thermiques différents possèdent des enzymes aux propriétés adaptées aux gammes de
températures rencontrées pour la catalyse et la régulation enzymatique propre à chaque
espèce.
L'objectif de la présente étude consiste à estimer la thermosensibilité des propriétés
fonctionnelles d'un complexe reconnu comme jouant un rôle important dans la régulation
de la respiration mitochondriale : le complexe 4 de la chaîne de transport des électrons (le
complexe cytochrome c et cytochrome c oxydase). Pour ce faire, nous avons sélectionné
quatre espèces phylogénétiquement distantes (Vers de mer (Nereis virens), abeille à miel
(Apis mellifera), lapin (Oryctolagus cuniculus) et omble chevalier (Salvelinus alpinus))
adaptées à deux régimes thermiques distincts. Les propriétés fonctionnelles de la
cytochrome c oxydase (COX) ont été mesurées à trois températures en présence de deux
types de cytochrome c (CYC) (levure et coeur de cheval). Nous pouvons émettre
l'hypothèse que si la température ne fut pas une pression sélective importante sur cette
enzyme, les mutations génétiques se sont fixées aléatoirement dans les génomes des
espèces étudiées. Ainsi, le nombre de mutations fixées devrait être corrélé au temps de
séparation entre les espèces, et un gradient des propriétés fonctionnelles devrait être
observé entre les diverses espèces étudiées. Nos résultats montrent que l'affinité de
l'enzyme pour son substrat semble avoir été davantage protégée que la vitesse catalytique
maximale. Donc, contrairement à ce qui a été fait dans de nombreuses études antérieures, le
Km semble être un facteur important à considérer, en plus du Vmax. De plus, les mutations
semblent soumises à une forme de sélection positive, favorisant le maintien des propriétés
fonctionnelles et des mécanismes de régulation aux différentes températures auxquelles
chaque organisme est acclimaté. Ainsi, la température corporelle plutôt que le statut
phylogénétique semble être un facteur déterminant de l' efficacité enzymatique. Nous
avons aussi montré que les méthodes de mesure de vitesse enzymatique maximale de la
COX utilisées lors d'études antérieures sous-estimaient de façon importante sa valeur.

Type de document : Thèse ou Mémoire (Mémoire)
Information complémentaire : Mémoire présenté à l'Université du Québec à Rimouski comme exigence partielle du programme de maîtrise en gestion de la faune et de ses habitats. Paraît aussi en éd. imprimée.
Mots-clés : Thermosensibilite Propriete Complexe Cytochrome C Oxidase-cytochrome Evolution Genome Mitochonrial Nucleaire
Départements et unités départementales : Département de biologie, chimie et géographie > Biologie
Déposé par : DIUQAR UQAR
Date de dépôt : 18 janv. 2011 16:06
Dernière modification : 18 janv. 2011 16:06
URI : http://semaphore.uqar.ca/id/eprint/334

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